vse-zabolevaniya.ru Запись к врачу в Москве
ГлавнаяГистология человекаМышечная ткань -> Молекулярные механизмы сокращения мышечного волокна

Молекулярные механизмы сокращения мышечного волокна


Современные знания о механизме сокращения мышечного волокна основываются на представлении о филаменты двух типов, смещаются друг относительно других. Эти представления являются основой модели скользящих нитей, предложенной Г. Хаксли с сотрудниками, на базе электронно исследований и рентгеноструктурного анализа. Чтобы выяснить механизм взаимодействия актиновых и миозиновых филаментов, спид рассмотреть их молекулярное строение.
Тонкий филамент представляет собой двойную спираль, построенную из двух цепей глобулярных молекул актина (остов филамента). В продольных спиральных желобках с обеих сторон от актиновых цепочек расположены молекулы тропомиозином. К молекул тропомиозином на определенных расстояниях друг от друга присоединены молекулы тропонина. Тропомиозином вместе с тропонином играет основную роль в регуляции взаимодействия актина с миозином.
Толстые филаменты состоят из молекул миозина. Каждая молекула имеет двойную головку и длинный хвост и может сгибаться в двух местах так, что головка и проксимальная часть хвоста способны возвращаться, как на шарнире. В толстом филаментов молекулы миозина расположены параллельно, образуя пучок. Половина их обращено головками к одному концу филамента, а вторая - к другому. Молекулы миозина несколько сдвинуты друг относительно друга и их головки располагаются вдоль толстого филамента, исключая его середину (в области М-линий), где головок нет совсем. Средняя часть толстого филамента построена только из хвостов миозиновых молекул. На электронных микрофотографиях головкам молекул миозина соответствуют вышеуказанные поперечные мостики, которые при сокращении мышечного волокна образуют многочисленные сообщения между толстыми и тонкими филаментов. Головки миозина расположены по спирали, образуя шесть продольных рядов. Каждый ряд головок находится напротив одного из шести тонких филаментов, которые окружают один толстый филамент. Во время сокращения головки миозина присоединяются к молекулам актина в соседнем тонких филаментов.
Комплексы тропонина и тропомиозином действуют как своеобразный молекулярный "запирающее устройство", который во время расслабления мышечного волокна не дает молекулам актина взаимодействовать с миозиновыми головками толстых филаментов. "Открывают" актин ионы кальция, которые освобождаются из полостей саркоплазматической сети во время распространения импульса по Т-трубочкам. После завершения сокращения ионы кальция быстро транспортируются от миофибрилл к саркоплазматической сети, где содержатся белком кальсеквестрином. Тогда актин вновь замыкается и сокращение прекращается. Механизм, с помощью которого ионы кальция "открывают" актин, связанный с их присоединением к тропонина: молекулы тропомиозином в таком случае сдвигаются и открывают участки актина, способны взаимодействовать с головками миозина.
Энергию, необходимую для сокращения мышц, обеспечивает АТФ. Головки миозина способны связывать молекулы АТФ и имеют АТФ-азную активность (способные расщеплять АТФ). Энергия, высвобождаемая используется на изгиб молекул миозина в "шарнирных" участках, их присоединение к актиновых филаментов и продвижение последних вдоль миозиновых микрофиламентов. Комплекс актина с миозином и АТФ нестабилен и быстро распадается на актин и миозин-АТФ. Очевидно, поперечные мостики отделяются в тот момент, когда головки миозина связывают молекулы АТФ. Согласно расчетам этот цикл повторяется с огромной скоростью - 50-100 раз за 1 секунду. После смерти вследствие прекращения синтеза АТФ в мышцах не остается молекул, которые обусловили отделения миозина от актина и актомиозиновый комплекс стабилизируется на несколько часов. Филаменты фиксируются в состоянии сокращения. Это явление носит название трупного окоченения и сохраняется до появления аутолитических изменений, после чего мышцы становятся способными к пассивному расслаблению.